Forums Zebulon.fr: Folding@home - Forums Zebulon.fr

Hum, quitte à passer pour un boulet qui n'a pas suivi, je pose ma question. C'est quoi Folding@home exactement ??
Tout le monde en parle, mais personne ne dit exactmeent ce que ça fait....

Bah j'ai recup un copie du post que j'avais fait, mais c'et un version qui date d'avant votre inscription ..

Salut,

si seulement Greywolf a conserve les 2 gros topics qu'il avait fait, ca serait super s'il pouvait les recoller!!

Moi en RTC actuellement, j'ai fini d'autres pliages, mais l'un d'eux ne veut pas s'uploader, il reste en queu, on verra plus tard.....)

Je vais essayer d'expliquer ce pourquoi vos PC moulinent comme des fous (la modélisation tridimensionnelle des protéines n'étant pas mon domaine particulier, je prie les puristes d'excuser les points de détail non abordées).

Les protéines sont des assemblages moléculaires très complexes, dont la fonction est fortement liée à leur conformation dans l'espace. Cette conformation est dépendante de nombreux facteurs physico-chimiques (température, pH, hydrophobicité), structuraux, et micro-environnementales (interaction protéines-protéines, transformation chimique sur des points clés de la structure)...

Une protéine se décrit selon 4 structures hiérarchisées:

-la structure primaire représente la séquence des acides aminés (a.a.=briques élémentaires) composant la protéine et peut aller de qq acides aminés à plusieurs centaines.

les acides aminés ont une structure commune organisée autour d'un atome de carbone. Ce carbone peut établir 4 liaisons chimiques fortes avec d'autres atomes (Carbone assymétrique sp3).
Ces 4 liaisons s'organisent à 120° l'une de l'autre, la structure d'un acide aminé est donc à la base tétraédrique, le carbone étant au centre du tétraèdre.

structure commune des a.a. :

	   H
		|
 H2N---C----COOH
		|
		R

les acides aminés s'emboitent les uns dans les autres via la fonction acide (COOH) qui réagit avec la fonction amine (NH2) = liaison peptidique
Donc déjà, première constatation, à chaque fois qu'on rencontre un C on tourne à 120° dans un plan

Les acides aminés diffèrent entre eux par le radical R (qui peut être très court et peu encombrant=> un hydrogène pour la glycine; ou très long et ramifié pour d'autres acides aminés)
La nature physicochimique de R (propriétés électrostatiques, hydrophobicité, encombrement stérique <= taille dans l'espace) impose des contraintes à la chaine protéique.
En effet, les résidus hydrophobes dans un milieu hydrophile ont tendance à se regrouper ensemble, les résidus chargés positivement attire les résidus chargés négativement, les gros résidus imposent un angle particulier à la chaine protéique, les acides aminés soufrés se relient entre eux par des ponts disulfure....

-la structure secondaire est dépendante des motifs basiques formés par certains enchainement d'acides aminés.

En effet, on sait que si on retrouve une glycine (petit a.a) tous les 3 a.a suivie d'une proline (qui impose un coude à la chaine protéique) et d'une deuxième série de glycine tous les 3 a.a, on obtiendra une structure en feuillet (dit beta)

D'autres structures secondaires existent, tels les hélices alpha qui forment une structure hélicoïdale avec des résidus hydrophobes à l'extérieur et des résidus hydrophiles à l'intérieur => ça va s'insérer dans les membranes lipidiques des cellules et créer des canaux (pour les ions par exemple)

-la structure tertiaire est le repliement de tout ça les uns sur les autres en prenant en compte toutes les forces d'attraction et de répulsion ainsi que d'encombrement stérique en fonction de l'environnement direct. La structure la plus stable (mais pas forcément la plus probable dans un milieu biologique) est celle qui a l'energie potentielle la plus faible (on va pas rentrer dans la thermodynamique).

-finalement, la structure quarternaire représente les assemblages des sous-unités protéiques d'un gros complexe (ex: hemoglobine: 2 chaines de globine alpha + 2 chaines de globine beta, chaque globine portant un hème)

Pour compliquer le tout, les protéines peuvent subir des transformations au cours de leur maturation ou de leur vie au sein de la cellule (ajout de sucres, phosphorylation) qui vont directement influer sur leur structure 3D et donc sur leur fonction et les interactions qu'elles peuvent exercer avec leur environnement.

D'ailleurs, il existe des protéines dites "chaperonnes" qui aident la maturation d'une protéine à trouver sa forme dite normale et active.

Tous ces calculs doivent servir à déterminer les structures 3D les plus probables dans n conditions d'où la somme colossale de calculs.

ça fera une base de connaissance mais cela restera que du calcul théorique (in silico). Quand on sait qu'une protéine isolée dans un tube à essai (in vitro) ne se comporte pas forcément (loin de là même) de la même façon que dans la cellule (in vivo), il reste du chemin à parcourir...


Voilà en espérant ne pas vous avoir trop barbé

et profites en pour me mettre aussi

[zebulon.fr]_tesgaz

même si mon 1er gros mac en est qu'à 42 steps 

je l'aide moralement mon PC, je fais les calculs à la main

Heureusement Tesgaz va bientôt nous rendre plus modestes .