Folding : le topic

[Florent]

je ne suis pas d'accord

puis bonjour serpentinou, zebulon84 et nthor

[TheClem]

[....]

Depuis que je plie, je ne me souviens pas avoir vu les deux modos plieurs qui ont parlé en dernier daigner souhaiter la bienvenue à quelqu'un... [...]

 

Anecdotiquement, j'ajoute d'ailleurs que je ne me souviens pas qu'il m'aient jamais adressé la parole...

 

[...]

 

A priori je suis concerné, donc je signale que oui je ne dit bonjour à personne et je ne souhaite pas la bienvenue, c'est normal je suis méchant et surtout ça fait longtemps que je ne suis plus trop impliqué dans ce topic, c'est à peine si je fold de temps en temps. Je passe pour regarder si il y a des modifs à faire dans le premier post - comme c'est le cas actuellement.

 

Cobra on a du se parler une fois mais pas beaucoup plus en effet :

http://forum.zebulon.fr/index.php?s=&s...st&p=937335

 

Bon pliage à tous

[DKlâgOR]

Ayé : en deux posts (y'a plus de 100 mots en tout !) TheClem vient de griller son forfait annuel...

[NIKOSIX]

Hello tout le monde,

ça faisait longtemps que j'avais pas vu autant d'animation ici

En tout cas l'effet Cobra continue, l'équipe carbure bien en se momment

Bref pas grand chose à dire, à part bon fold à tous et à la votre

[Cobra]

Bon ben, j'ai fait ma crise de la... heu... attendez que je compte sur mes p'tits doigts... heu... presque 99 ans .

 

Mon texte était certainement direct mais franc et je n'ai voulu être désobligeant envers personne.

 

J'imagine bien que TheClem et Florent doivent avoir des responsabilités par ailleurs. Mais, étant donné que vous lisez systématiquement chaque post du topic, un p'tit signe sympa à un nouveau plieur ou un visiteur ne prend que quelques secondes, d'autant plus qu'on n'en a malheureusement pas tous les jours.... quitte à laisser la main à d'autres quant aux explications à donner pour bien démarrer, plier correctement ou se sortir d'une mauvaise passe.

 

Mais ma p'tite crise n'est pas totalement terminée.

 

J'ai besoin de savoir quelque chose qui me turlupine depuis bien longtemps et dont j'ai déjà effleuré le sujet mais sans écho. Je profite donc qu'on se regarde bien dans les yeux

 

Quand il y a à expliquer, c'est moi qui explique la plupart du temps. Une info sur Folding, je mets un lien. Un nouveau client, une mise à jour, je suis encore là.

Ce qui fait que je suis très présent sur le forum et même parfois je fais des monologues. Et il n'y a presque pas d'intervenants, excepté ces derniers temps...

 

Alors je me suis posé la question du pourquoi les autres Zébus ne postent pas ? J'en étais arrivé à la conclusion que c'est justement parce que je suis trop présent, que "j'écrase" peut-être par ma présence (je ne suis pourtant pas en surpoids ). Je voudrais que vous me disiez franchement ce qu'il en est et s'il y a lieu que je m'efface, ce qui permettrait peut-être à d'autres de s'exprimer. Pour donner un exemple, je me souviens que mon ami Niko était très présent, c'était le remonteur attitré de topic mais maintenant il ne vient presque plus... Et j'avoue sincèrement que je suis un peu malade de cette situation. Il m'est arrivé de me dire "c'est décidé, à partir d'aujourd'hui je ne poste plus" mais une question tombe, un nouveau arrive et me revoilà reparti...

 

Vous pouvez me parler aussi direct et franc que je l'ai fait, je n'en serai pas fâché, au contraire...

 

----------

Moi, je calcule des protéines...

Fondamental pour la recherche médicale... Cancer - Parkinson - Alzheimer - Creutzfeld Jakob...

Folding@Home : http://forum.zebulon.fr/index.php?showtopic=44617

----------

[TheClem]

C'est le forum qui veut ça, ce topic existe depuis juin 2004, ce qui fait plus de 3 ans et des morceaux. De nombreux intervenants d'origine ne participent plus à ce topic et d'autres on même quitté zebulon. Plusieurs générations de participants sont passées pour entretenir le topic et le souffle du projet ce qui fait que notre équipe tourne encore.

 

A mon avis il n'y a pas d'écrasement de la participation du fait de ta présence je te rassure, je pense au contraire qu'elle apporte une certaine émulation dans l'équipe.

 

Mon implication dans le projet a disparue avec le temps et je ne suis plus qu'un membre de passage errant et même si je vient dire bonjour de temps en temps je suis très loin de lire tous les messages du topic. Je suis carrément en retard au niveaux des technologies des clients de folding@home ce qui fait que notre post principal est en effet dépassé car il ne tient compte que du client mono processeur - et pas du SMP voir du GPU.

[TheClem]

Je me lance dans le lifting, il y a en effet des tas de liens cassés et d'info chaotiques

 

 

Sauvegarde TOPIC 2008_01_26

 

Participer à Folding@home

 

Courte introduction à l'utilisation de Folding@home

Merci à DAVY pour l'idée et aux membre de 3Dchips-fr pour leur humour si indéfinissable ...

Merci à Greywolf pour le relativement pas court texte explicatif

Merci à Folding@home pour nous donner l'impression de servir à quelque chose pauvres humains que nous sommes ...

Pas merci au crash du disque dur qui nous a fait perdre 25 pages de ce topic.

 

 

Le projet Folding@Home

 

L'objectif du projet Folding@home, mené par l'université de Stanford, est d'aider la recherche scientifique en utilisant votre ordinateur et des milliers d'autres pour étudier le processus de repliement des protéines. Comme l'indique le Dr Vijay Pande, "Quand vous connaissez la forme d'une protéine, vous pouvez deviner ce qu'elle fait" .

 

Je vous conseille afin d'en apprendre plus de visiter le site officiel du projet, vous y trouverez des informations claires et accessibles expliquant le repliement des protéines, l'objectif et les enjeux de folding@home. Ainsi que le site de l'alliance francophone de folding@home, contenant des informations relatives à l'utilisation de folding@home.

 

 

Equipe Zebulon.fr

Le Folding ou "Pliage" est accompagné, comme tous les programmes de calcul partagés, d'un certain esprit d'équipe et de compétition. Esprit assez bénéfique toutefois car il motive les participants, qui en font alors toujours plus pour le projet.

 

Pour rejoindre l'équipe Zebulon.fr de Folding@home et participer à cette expérience de calcul partagé nous vous conseillons de suivre les indications suivantes, cependant vous êtes libres de travailler de manière individuelle et vous pouvez participer sans rejoindre aucune équipe, l'important c'est de plier.

 

Client Folding@home

Le client Folding@home est un petit programme qui tourne en permanence sur votre ordinateur et qui utilise les ressources inutilisées pour effectuer ses calculs, il fonctionne en priorité très faible et vous pouvez donc utiliser votre ordinateur sans ressentir sa présence.

 

Téléchargement du client

Les clients Folding sont disponibles sur la page download du site officiel. Nous vous recommandons l'usage de la version console qui s'installe en toute transparence en tant que service.

 

Installation du client

Le client console ne nécessite aucune installation particulière, il vous suffit de le copier dans un dossier de votre choix, puis de suivre la procédure de configuration.

 

Configuration

Lors du premier lancement du client il vous faudra le configurer, pour figurer dans la mini-équipe Zebulon.fr sur les statistiques de l'alliance francophone il est obligatoire de respecter les règles suivantes:

Pseudo: [Zebulon.fr]_Votre pseudo

Numéro d'équipe: 51 ( C'est le numéro de l'alliance francophone)

 

Surveiller les pliages sous forme graphique

Vous pouvez utiliser le petit logiciel EMIII qui permet de voir différentes informations, telles que le temps moyen par step ou frame, la date et heure prévue de fin, le pourcentage en temps réel d'avancement de la step, de plus, on peut surveiller toutes les consoles lancées sur la machine ou même en réseau. Il suffit de lancer les consoles, puis le soft EMIII, après lui avoir indiqué les chemins des Consoles il reconnaîtra automatiquement si celles-ci sont lancées. Site officiel

 

Bon Folding à tous

 

 

 

Explications sur le pliage

 

Je [Greywolf] vais essayer d'expliquer ce pourquoi vos PC moulinent comme des fous (la modélisation tridimensionnelle des protéines n'étant pas mon domaine particulier, je prie les puristes d'excuser les points de détail non abordées).

 

Les protéines sont des assemblages moléculaires très complexes, dont la fonction est fortement liée à leur conformation dans l'espace. Cette conformation est dépendante de nombreux facteurs physico-chimiques (température, pH, hydrophobicité), structuraux, et micro-environnementales (interaction protéines-protéines, transformation chimique sur des points clés de la structure)...

 

Une protéine se décrit selon 4 structures hiérarchisées:

 

-la structure primaire représente la séquence des acides aminés (a.a.=briques élémentaires) composant la protéine et peut aller de qq acides aminés à plusieurs centaines.

 

les acides aminés ont une structure commune organisée autour d'un atome de carbone. Ce carbone peut établir 4 liaisons chimiques fortes avec d'autres atomes (Carbone assymétrique sp3).

Ces 4 liaisons s'organisent à 120° l'une de l'autre, la structure d'un acide aminé est donc à la base tétraédrique, le carbone étant au centre du tétraèdre.

 

structure commune des a.a. :

	   H
   |
H2N---C----COOH
   |
   R

 

les acides aminés s'emboîtent les uns dans les autres via la fonction acide (COOH) qui réagit avec la fonction amine (NH2) = liaison peptidique

Donc déjà, première constatation, à chaque fois qu'on rencontre un C on tourne à 120° dans un plan

 

Les acides aminés diffèrent entre eux par le radical R (qui peut être très court et peu encombrant=> un hydrogène pour la glycine; ou très long et ramifié pour d'autres acides aminés)

La nature physicochimique de R (propriétés électrostatiques, hydrophobicité, encombrement stérique <= taille dans l'espace) impose des contraintes à la chaîne protéique.

En effet, les résidus hydrophobes dans un milieu hydrophile ont tendance à se regrouper ensemble, les résidus chargés positivement attire les résidus chargés négativement, les gros résidus imposent un angle particulier à la chaîne protéique, les acides aminés soufrés se relient entre eux par des ponts disulfure....

 

-la structure secondaire est dépendante des motifs basiques formés par certains enchaînement d'acides aminés.

 

En effet, on sait que si on retrouve une glycine (petit a.a) tous les 3 a.a suivie d'une proline (qui impose un coude à la chaîne protéique) et d'une deuxième série de glycine tous les 3 a.a, on obtiendra une structure en feuillet (dit beta)

 

D'autres structures secondaires existent, tels les hélices alpha qui forment une structure hélicoïdale avec des résidus hydrophobes à l'extérieur et des résidus hydrophiles à l'intérieur => ça va s'insérer dans les membranes lipidiques des cellules et créer des canaux (pour les ions par exemple)

 

-la structure tertiaire est le repliement de tout ça les uns sur les autres en prenant en compte toutes les forces d'attraction et de répulsion ainsi que d'encombrement stérique en fonction de l'environnement direct. La structure la plus stable (mais pas forcément la plus probable dans un milieu biologique) est celle qui a l'énergie potentielle la plus faible (on va pas rentrer dans la thermodynamique).

 

-finalement, la structure quaternaire représente les assemblages des sous-unités protéiques d'un gros complexe (ex: hemoglobine: 2 chaînes de globine alpha + 2 chaînes de globine beta, chaque globine portant un hème)

 

Pour compliquer le tout, les protéines peuvent subir des transformations au cours de leur maturation ou de leur vie au sein de la cellule (ajout de sucres, phosphorylation) qui vont directement influer sur leur structure 3D et donc sur leur fonction et les interactions qu'elles peuvent exercer avec leur environnement.

 

D'ailleurs, il existe des protéines dites "chaperonnes" qui aident la maturation d'une protéine à trouver sa forme dite normale et active.

 

Tous ces calculs doivent servir à déterminer les structures 3D les plus probables dans n conditions d'où la somme colossale de calculs.

 

ça fera une base de connaissance mais cela restera que du calcul théorique (in silico). Quand on sait qu'une protéine isolée dans un tube à essai (in vitro) ne se comporte pas forcément (loin de là même) de la même façon que dans la cellule (in vivo), il reste du chemin à parcourir...

 

gromacs et tinker sont apparemment des algorithmes de calcul utilisés dans la dynamique moléculaire. Mais c'est quoi donc la dynamique moléculaire?

 

C'est une discipline à la croisée de la biologie moléculaire, les mathématiques, la physique et la chimie quantique qui étudie les trajectoires des atomes au cours du temps.

Pour vous faire voir un peu la complexité des calculs (qui dépendent du nombre d'atomes considéré) => http://www.lptl.jussieu.fr/users/viot/COUR...003/node28.html

 

Une expérience de dynamique moléculaire se déroule en 3 étapes à partir des données structurales tridimensionnelles d'une molécule (ici les protéines) obtenues par diverses techniques telle la cristallographie par rayons X, la RMN 3D,...

 

1ère étape: thermalisation:

on chauffe virtuellement la structure protéique pour casser les liaisons interatomiques faibles afin d'obtenir la séquence primaire

 

2ème étape: équilibration

Stabilisation virtuelle de la molécule dépliée

 

3ème étape: production

on suit à la femtoseconde près (10^-15 s = 1 millionième de milliardième de seconde) la trajectoire de tous les atomes constituant la protéine au cours de son repliement (repliement qui suit des lois thermodynamiques, physiques et chimiques précises)

Les atomes interagissant tous avec leurs voisins, la somme de calculs est relativement astronomique.

 

On peut imaginer qu'une step correspond au repliement d'une protéine à la femtoseconde donnée (ceci n'engage que moi et n'est pas le fruit d'une recherche poussée dans le fonctionnement du programme)

 

Les études de dynamique moléculaire se déroulait dans un vide virtuel, certaines interactions interatomiques n'étaient donc pas prises en compte. L'équipe de Stanford semble avoir intégré l'environnement aqueux à leur modélisation, ce qui collerait plus avec l'environnement cellulaire. (ce qui rajoute encore plus de calculs)

 

Une fois obtenue la cinétique précise de repliement des protéines, on peut envisager leur comparaison entre la protéine normale et celle identifiée dans les pathologies afin de déterminer à quel moment ça coince.

 

 

Tous ces calculs restent cependant très théorique car, malgré le fait de la prise en compte de l'environnement aqueux, je ne sais pas si l'intervention de protéines chaperonnes est prise en compte.

 

Voilà c'est à peu près tout ce dont je me souviens de mon post; si quelqu'un a des souvenirs un peu plus frais

 

 

Voilà en espérant ne pas vous avoir trop barbé

 

 

 

Notre équipe :

 

Il nous est difficile de tenir à jour une liste des membres de l'équipe, aussi vous pouvez consulter les statistiques de l'alliance Francophone pour connaître les membres actuellement actifs

Statistiques de l'équipe Zebulon.fr par JGP Soldat

 

 

 

Pour faire de la promotion pour notre équipe, consultez ce topic.

 

 

Merci, l'équipe de folding@home de Zebulon.fr

[BOBPILOU]

Hello les plieurs!

 

C'est "sujet sérieux aujourd'hui"....

 

Cobra, je ne te dis qu'une seule chose : poste à tout va! Moi ça me fait plaisir....et comme le dit Korentin, même s'ils ne parlent pas, ils écoutent (et j'ose espèrer avec plaisir ).

Tout le monde n'a pas la faculté d'être des piplettes comme nous..... , ça veut pas dire qu'ils font la gueule, hein les plieurs ? (z'avez le droit de venir confirmer......ou infirmer )

 

Bref, je suis du même avis que le méchant modo

 

Signé: une piplette

[korentin]

Ouèèèèèèèèèèèèèèèèèèèèèèèèè

 

Cobra, je ne te dis qu'une seule chose : poste à tout va! Moi ça me fait plaisir....et comme le dit Korentin, même s'ils ne parlent pas, ils écoutent (et j'ose espèrer avec plaisir ).

 

c'est un peu comme dans le JRAD, on n'a pas forcemment à rajouter à un post rigolo.

personnellement, je ne réponds que si je crois que je peux apporter un (petit) qqchose. Il est rare que je dise juste bonjour ou que je salue les nouveaux. Pas que je ne trouve pas ça sympa de la part de ceux qui le font, au contraire...

[NIKOSIX]

Pour donner un exemple, je me souviens que mon ami Niko était très présent, c'était le remonteur attitré de topic icon_biggrin.gif mais maintenant il ne vient presque plus...

 

lol Cobra, si je post moins souvent c'est parce que j'ai moins le temps et surtout parce que je sais que tu as repris le flambeau ^^

Pis d'abord je continue à vous lire, nah ! alors continuez ....

 

Bon, à part ça j'ai besoin de vos conseils : me suis acheté un media center (core 2 duo T5500) qui tourne sous vista. J'ai donc installé un SMP mais ça merdoit à plein tube. Les calculs s'arrêtent et je dois relancer la console, d'une fois à l'autre il met pas le même sur une même WU. du coup je me demande si les SSE et consorts sont bien activés à chaque fois. Tout ça pour dire : je mets le -forceasm ou le -forcesse ?

 

Niko fait la tronche à Cobra, l'a po voulu trinquer la mousse avec moi, snif